Ферменти мікроорганізмів, їх біологічна роль. 
Класифікація. 
Використання ферментів для ідентифікації бактерій, в біотехнології

Ферменти — це біологічні каталізатори білкової природи. Мікробна клітка, подібно кліткам вищих організмів, оснащена досить активним ферментативним апаратом. Відповідно до каталізуючих реакцій усі ферменти розділяють на шість класів: Оксидоредуктази — каталізують реакції окислювання-відновлення. Трансферази— каталізують реакції переносу різних груп від донора до акцептора. Гідролази — каталізують розриті зв’язків у субстратах із приєднанням води. Ліази — каталізують реакції розриву зв’язків у субстраті без приєднання води чи окислювання. Ізомерази — каталізують перетворення в межах однієї молекули (внутрімолекулярні перебудови). Лігази (синтетази) — каталізують приєднання двох молекул з використанням енергії фосфатних зв’язків. Ферменти енергетичного обміну і транспорту живильних речовин локалізовані в цитоплазматичній мембрані і її похідних. Ферменти білкового синтезу зв’язані з рибосомами. Ферменти бактерій підрозділяються на екзоі ендоферменти. Ендоферменти функціонують тільки усередині клітки. Вони каталізують реакції біосинтезу й енергетичного обміну. Екзоферменти виділяються кліткою в середовищі та каталізують реакції гідролізу складних органічних сполук на більш прості, доступні для асиміляції мікробною кліткою. До них відносяться гідролітичні ферменти, що грають винятково важливу роль у харчуванні мікроорганізмів. Ферменти мікроорганізмів, такі як лігази і рестриктази, знайшли широке застосування в біотехнології, у тому числі в генетичній інженерії, для одержання різних біологічно активних речовин, гібриди, продуковані моноклональні антитіла, а також ряд продуктів у легкій і харчовій промисловості. Ферменти мікроорганізмів характеризують їх біологічні властивості і тому їх досліджують з метою ідентифікації бактерій. У залежності від субстрату гідролітичні ферменти прийнято поділяти на дві великі групи: — гідролітичні або цукролітичні ферменти, субстратом для який є різні цукри, а продуктами їх розщеплення — кислоти, спирти, альдегіди, Н2О; - протеолітичні ферменти, що розщеплюють білки з утворенням поліпептидів, амінокислот, аміаку, індолу, сірководню. Для вивчення активності ферментів при ідентифікації мікроорганізмів широко використовують диференційно-діагностичні середовища, до складу яких входять визначені субстрати — цукри чи білки. При дослідженні гідролітичної активності бактерій поширені моносубстратні диференційно-діагностичні середовища Гісса (строкатий ряд Гісса), лактозовмісні середовища Ендо, Левіна, Плоскірєва.